DIE PRIONEN

Diese Frage ist zwar noch nicht völlig ausdiskutiert, aber es gilt als sehr wahrscheinlich, dass sogenannte Prionen die Verursacher von BSE sind. Prionen sind eine neue, bisher unbekannte Klasse von Infektionserregern. Sie sind keine Viren und keine Bakterien. Im Gegensatz zu Viren, Bakterien und anderen bisher bekannten Infektionserregern besitzen sie keine Nukleinsäuren (DNA oder RNA). Sie bestehen nur aus Eiweiß. Man könnte sie auch als infektiöse Eiweiße bezeichnen. Im Gegensatz zu bisher bekannten Erregern sind sie strahlungs- und hitzebeständig. Manche glauben, dass erst eine Verbrennung bei 1000°C eine vollständige Zerstörung der Prionen sicherstellt.

Die Virustheorie: es gibt auch noch Anhänger der Virustheorie. Die Größe des BSE-Erregers könnte einem kleinen Virus entsprechen. Auch die Anpassung des Erregers an verschiedene Wirte (Mensch, Rind, Schaf,...) sehen manche als Hinweis auf ein Virus als Erreger. Dass man noch keine Viren finden konnte und dass das infektiöse Material durch normalerweise Viren-inaktivierende Prozeduren nicht beeinflussbar war, erklären die Virustheorieanhänger mit dem Übermaß an Prionenprotein, das die Nukleinsäure der Viren einschließt.

Wir selbst produzieren ein Prionenprotein, das so ähnlich aufgebaut ist, wie der BSE-Erreger. Es besteht aus fast denselben Aminosäuren, die in ähnlicher Reihenfolge angeordnet sind, aber es unterschiedet sich vom BSE-Erreger in der Raumstruktur oder "Konformation".
Klingt kompliziert, ist aber ganz einfach. Stellen sie sich eine Kette aus verschiedenen, bunten Steinen vor. Die Steine sind beim normalen Prionenprotein und beim kranken Prionenprotein ident. Die Länge der Kette und die Reihenfolge der Steine sind auch ident. Dennoch kann man aus dieser Kette unterschiedliche Gebilde herstellen, je nachdem, wo man die Kette abknickt oder biegt.

Die Funktion des normalen Prionenproteins ist übrigens noch unbekannt. Man findet es an der Oberfläche von Nervenzellen.

Normale Erreger (Bakterien, Viren) vermehren sich immer unter Vermehrung ihrer Nukleinsäure (DNA oder RNA). Dafür haben normale Erreger die notwendige Ausstattung oder sie missbrauchen die Wirtszellen (z.B. unsere Zellen) dazu.

Wie sollte sich aber ein Prion, also ein Eiweiß, vermehren? Dazu gibt es folgende Theorie:
Der BSE-Erreger, also das Prionenprotein mit der abnormen Raumstruktur, kann unseren normalen Prionenproteinen seine Raumstruktur und Form aufzwingen (wie das passiert, ist noch nicht ganz klar). Unsere umgeformten Proteine würden damit selbst zu neuen Erregern und können ihrerseits wieder andere normale Prionenproteine umformen. So könnte sich der BSE-Erreger vermehren.

Dies scheint so zu sein. Wir liefern dem Erreger das Protein, das er dann umformen kann und sich somit vermehren kann.

Im Tierversuch konnte man Mäuse, bei denen man verhinderte, dass sie normales Prionenprotein bildeten, durch den BSE- Erreger nicht infizieren. Sie blieben gesund. Nur die Mäuse, die das normale Prionenprotein bildeten, erkrankten.

Jeder Stoff, der von unserem Körper hergestellt wird, muss auch wieder abgebaut oder ausgeschieden werden. Unser normales Prionenprotein (PrPC) wird durch ein Enzym, die sog. Proteinase K abgebaut. Im Gegensatz zum normalen Prionenprotein kann das BSE-Prionenprotein (PrPSc) von der Proteinase K aber nicht abgebaut werden. Außerdem neigt PrPSc dazu, sich aneinanderzulagern (Aggregatbildung). Dadurch kommt es zu einer Anhäufung dieses Proteins im Körper. Und zwar an Stellen wo es sehr stört: im Nervensystem. Die Ablagerungen führen schließlich zum Absterben von Nervenzellen.

Das normale Prionenprotein wird in wissenschaftlichen Arbeiten oft als PrPC, das kranke als PrPSc bezeichnet.

Nein, die Prion-Proteine von Menschen, Kühen, Schafen, Mäusen, Ratten und Hamstern sind einander zwar sehr ähnlich, sind aber nicht ident.

Nein, es gibt von Mensch zu Mensch kleine Unterschiede.

Ein Prionenproteinkette besteht aus ca. 250 Aminosäuren (Aminosäuren sind die Grundbausteine von Eiweiß, zum Vergleich: Insulin hat 51, Hämoglobinketten haben 141 Aminosäuren).
Das Molekulargewicht beträgt 33-35 kDa.

Ja, auf dem kurzen Arm des Chromosoms 20.

Nein.